近日,美国 加州大学默塞德分校 (University of California: Merced) Alexander M. Wolff,Michael C. Thompson等,日本 东北大学 (Tohoku University) Eriko Nango等,在Nature Chemistry上发文,基于溶剂的温度跃变与时间分辨晶体学,以可视化溶菌酶(一种动态酶)的结构运动。
在纳秒时间尺度上,实验观察到广泛的原子振动,并在亚毫秒时间尺度上,演化为与活性位点耦合的局部结构涨落。动态酶的正交扰动,抑制剂结合,基于阻断关键运动改变了这些动力学,这些关键运动,实现了能量从振动耗散到与催化循环相关的功能性运动。因为温度跃变是一种扰动分子运动的通用方法,所以该项方法广泛适用于研究蛋白质动力学。
Mapping protein dynamics at high spatial resolution with temperature-jump X-ray crystallography.
基于温度跃变X射线晶体学,实现了高空间分辨率的蛋白质动力学。
图2:温度T-跃变的实验检测。
图3:在温度T-跃变后,随时间演化的时间分辨差分电子密度。
图4:时间分辨结构变化的显式建模。
图6:温度T-跃变后,溶菌酶的时间分辨构象变化示意图。
(小注:温度跃变技术(temperature-jump technique)是一种研究化学反应动力学的技术,通常负载大约千伏的电容器,经含有待研究反应分子的小体积。)
文献链接
Wolff, A.M., Nango, E., Young, I.D. et al. Mapping protein dynamics at high spatial resolution with temperature-jump X-ray crystallography. Nat. Chem. (2023).
https://doi.org/10.1038/s41557-023-01329-4
https://www.nature.com/articles/s41557-023-01329-4
https://www.nature.com/articles/s41557-023-01329-4.pdf
本文译自Nature。
来源:今日新材料
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